Molekulardynamik-Simulation

Konformationsänderungen in Proteinen spielen eine entscheidende Rolle in deren Interaktion und haben entscheidenden Einfluss auf deren biologische Wirksamkeit. Neben der Brown'schen Bewegung beeinflussen Druck, Temperatur, Lösungsmittelkonzentration und viele weitere Faktoren welche Konformation ein Molekül einnimmt. Ein Weg zur Beschreibung dieser Dynamik ist die Integration klassischen newtonschen Bewegungsgleichungen aller Atome. Da allerdings auch quantenmechanische Effekte eine Rolle spielen ist der Rechenaufwand enorm. Eine Kombination der klassisch berechneten Trajektorien mit quantenmechanischen Rechnungen erlaubt auf Grundlage der Röntgenstrukturanalyse oder mehrdimensionaler NMR-Spektroskopie realistische Berechnungen von Proteinen wie z.B. Bakteriorhodopsin in einer Membranumgebung mit Wasser auf Zeitskalen von ns. Es ist also möglich mit einer Kombination bindender und abstoßender Potentiale zeitabhängige Interaktionen zwischen Proteinen wie beispielsweise Bindungswinkel zu untersuchen und mit Hilfe molekulargraphischer Software zu visualisieren.